hope of morning

Привет, Гость
  Войти…
Регистрация
  Сообщества
Опросы
Тесты
  Фоторедактор
Интересы
Поиск пользователей
  Дуэли
Аватары
Гороскоп
  Кто, Где, Когда
Игры
В онлайне
  Позитивки
Online game О!
  Случайный дневник
BeOn
Ещё…↓вниз
Отключить дизайн


Зарегистрироваться

Логин:
Пароль:
   

Забыли пароль?


 
yes
Получи свой дневник!

hope of morning > Последние комментарии в дневникеПерейти на страницу: « предыдущуюПредыдущая | 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | следующуюСледующая »


понедельник, 4 июня 2018 г.
RE: биохимия как смысл жизни lanayа 20:50:08
Внутриклеточные и внеклеточные протеиназы. Характеристика протеосом и лизосомальных протеиназ.

Внутриклеточные протеиназы обеспечивают процессинг белка.
Например, созревание молекулы инсулина.
Молекулы пре- и проинсулина имеют определенную сигнальную последовательность и полипептидные участки.
За счет сигнальной последовательности они проникают в трубочки ЭПС
2)сигнальная последовательность отщепляется
3) превращаются в проинсулин
4) отщепляется пептид С в цистернах комплекса Гольджи, где образуется зрелый инсулин из 2х полипептидных цепей.
Они замыкаются через дисульфидные связи - гексамеры - в кровь.

Период полураспада инсулина всего 2-3 минуты - для определения инсулина в крови определяют концентрацию С-пептида, он более устойчив.

Подытоживая все рассуждения, внутриклеточные протеиназы обеспечивают процессинг белка - постсинтетические превращения, которые сопровождают ограниченный протеолиз.
Все реакции процессинг можно разделить на две фазы:
а) отщепление "сигнального" пептида;
б) последующие постсинтетическая модификация

Внеклеточные протеиназы представлены различными компонентами протеолитических систем (свёртывания, комплемента)
Система свертывания крови состоит более чем из 10 различных белков. Многие из них - неактивные формы протеиназ (фактор XII) вступает в контакт с чужеродной поверхностью и происходят конформационные изменения. На поверхность молекулы выступает активный центр, который был спрятан. Белок становится активным и может разрушать пептидную связь в другом белке, который в результате воздействия превращается в активный.
И так далее по цепочке белков плазмы, пока не дойдем до фибриногена. Под действие фермента фибриноген превращается в фибрин. Фибрин образует нити, в котором запутываются форменные элементы.

Свертывание по принципу каскадности.
Уравновешивается фибринолизом. Там есть белок плазминоген, который потом образует плазмин. Плазмин гидролизует фибрин.

Лизосомальные протеазы: катепсин

Характерно: pH оптимум 4-5 (так в лизосомах благодаря действию протонной АТФ-азы)
Внутренняя поверхность лизосом сильно гликозилирована=> лизосомальная мембрана устойчива к действию собственных протеаз.
Некоторые катепсины сохраняют активность в нейронной среде участвуют в процессах опухолевой инвазии, апоптоза

Протеазы протеосом

Протеосомы - гигантский белковый комплекс. М=2 млн кДа
Состоят из 3 частиц
2х регуляторных 10S частиц
1 центральной 20 S
Находятся в ЦП клеток и обеспечивают распад белков. Узнает только белки, помеченные меткой (белок убиквитин)
Убиквитирование идёт с затратой АТФ в несколько стадий (3) по остатку лизина.
К 1 разрушающему белку + 4 убиквитина. Убиквитин распознается регуляторной частицей -> белок идет внутрь 20S частицы для разрушения.
RE: биохимия как смысл жизни lanayа 19:17:51
Этапы катаболизма белков. Ферменты протеолиза. Классификация протеиназ.

Общие этапы катаболизма белков
1) Декарбоксилирование­
2) Дезаминирование
3) Трансаминирование

Протеолиз осуществляют ферменты класса гидролаз, подкласс - протеиназ.

Классификация протеиназ.

I. По месту расположения гидролизуемой пептидной связи

1)Эндопептидазы - расщепляют внутренние связи
2) Экзопептидазы

II. По строению каталитического центра
1) Сериновые - Сер, Гис, Асп - Трипсин, эластаза, протеиназы крови, фибринолиза и регуляции сосудистого тонуса
2) Цистеиновые - Цис, Гис - протеиназы лизосом - катепсины l. ЦП - каспазы.
3) Аспартатные - Асп - Пепсин, катепсин D
4) Металлопротеиназы М - Глу, Гис, ZN2+ - Матриксные металлопротеазы, катепсин
5) Треониновые - Тре - протеиназы протеасом


По строению адсорбционного центра
1) Малоспецифичные протеазы (МСП)
Простое строение адсорбционного центра (может распознавать 1-2 АК, образующих пептидную связь).
Часто их адсорбционные центры характеризуются относительной субстратной специфичностью.
Примеры: протеазы ЖКТ, лизосомальные протеазы, протеазы протеосом. Сумма МСП обеспечивает тотальный протеолиз (полный распад до АК)
Обеспечивают
1) переваривание пищевых и чужеродных белков
2)расщепление собственных денатурированных белков (в лизосомах или в протеасомах) => обновление аминокислотного состава организма.
2) Высокоспецифичные протеазы (ВСП)
Сложное строение адсорбционного центра, который распознает значительную последовательность аминокислот, содержащих гидролизуемую пептидную связь.
Абсолютная субстратная специфичность
Пример активация трипсиногена энтеропептидазой. Она распознает одну связь в молекуле трипсиногена и активирует этот белок.
Фактор D системы комплемента: ограниченный протеолиз

Высокоспецифичное расщепление молекулы в строго определенном месте. Ферменты ограниченного протеолиза (мало естественных субстратов)

Высокоспецифичные - внеклеточные и внутриклеточные.
RE: биохимия как смысл жизни lanayа 17:44:31
Итак, подытоживая все.
Билирубиндиглюкорон­ид в желчи
Билирубин в отличии от мочевой кислоты неисчерпаем в борьбе с гидропероксидными радикалами, ведь он их забирает и окисляется до биливердина, а потом обратно
После того как билирубиндиглюкорон­ид в составе желчи выходит, он превращаеся в уробилиноген и в стеркобилиноген.
С выведением под действием кислорода окисляются, уробилин в составе мочи, стеркобилин в кале.



Небольшая рециркуляция есть: частично уробилиноген всасывается в подвздошной и толстой кишке и, извлекаясь печенью, вновь попадает в кишечник.
Иногда уробилиноген выводится с мочой.

Не пишут почему то, но у уробилиногена и стеркобилиногена есть предшественник - мезобилиноген. Мезобилиноген всасывается в кишечнике и по vena porta попадает в печень, где разрушается. В норме в крови учеловека его нет.
Частично стеркобилиноген тоже всасывается, но по системе геммороидальных вен, по большому кругу, минуя печень. Затем выводится с мочой.

ГЕМОЛИТИЧЕСКАЯ ЖЕЛТУХА. Билирубина больше чем в норме. Непрямой билирубин повышается в крови. В моче же билирубина нет, но есть стеркобилин.

ОБТУРАЦИОННАЯ ЖЕЛТУХА (МЕХАНИЧЕСКАЯ) Желчь выделяется в кровь. Содержание билирубина зашкаливает, в крови прямого билирубина. Но в моче мало стеркобилина и уробилина. Билирубинурия

ПЕЧЕНОЧНОКЛЕТОЧНАЯ ЖЕЛТУХА. Билирубин в печени не обезвреживается. В моче мезобилиноген. Билирубинурия. Желчные пигменты в крови.

­­
RE: биохимия как смысл жизни lanayа 16:18:50
Распад гемоглобина (схема). Конечный продукт катаболизма гема, механизм его обезвреживания и превращений в кишечнике человека. Желчные пигменты кала, крови и мочи; значение их определения в лабораторной диагностике заболеваний.

Распад гемопротеинов начинается с отделения простетической группы.
Белковая часть молекулы подвергается протеолизу, поступает в общий фонд и реутилирзируется.
Железо тоже подвергается реутилизации - захватывается трансферрином и депонируется в составе ферритина.
И только порфириновое кольцо гема подвергается изменениям катаболическим.

70% гема, подлежащего катаболизму, поставляют эритроциты.
110-120 дней поживут а потом поглощаются ретикуло-эндотелиал­ьными клетками селезенки, костного мозга, печени, где подвергаются полному разрушению.
Фермент - гемоксигеназа.

Катаболизм порфиринового цикла завершается на билирубине. Сначала образуется биливердин, затем метенильная связь (мостик посередине) заменяется на метильную, а пиррольные кольца посередине вместо черточки сверху у одной становятся идентичными и черточки по бокам.

Далее реакция превращения билирубина в билирубиндиглюкорон­ид

. То же самое, только наверху СООН вместо Н появляются глюкуроновые остатки. Они с обеих средних сторон идентичные, поэтому если их рисовать, то не совсем зеркально. Например, СООН в молекуле углевода слева находится сверху, а справа - снизу.
Глюкуроновый остаток образуется посредством превращения 2 УДФ Глюкуроната в 2 УДФ.

ББилирубин оранжевый и нерастворим в воде. Покидая клетку он транспортируется с альбумином. На поверхности гепатоцитов комплексы диссоциируют и билирубин проникает в гепатоцит путем облегченной диффузии.
Билирубин-диглюкуро­нид - конъюгированный билирубин. Он лучше растворим в воде и является главной формой выведения из организма, секретируется в желчь.
Птицы экскретируют не билирубин, а биливердин.

Два конечных продукта метаболизма - мочевая кислота и билирубин - не только для выведения, но и от токсических эффектов свободных радикалов.
билирубин устранив пару гидропероксидных радикалов и превратившись из-за этого в биливердин, он снова регенерируется.

ВИтамин С, мочевая кислота и билирубин - реализуют антиоксидантный потенциал плазмы крови.

Итак, мы остановились на том, что билирубин диглюкоронид выводится с желчью.
Ферменты кишечной микрофлоры отщепляют глюкуроновую кислоту и превращают тетрапиррольную цепь в разные формы уробилиногена и в стеркобилиноген.
Далее отщепляется 2 глюкуронат и превращается в стеркобилин.

уробилноген обратно всасывается в кровь в подвздошной и толстой кишке, потом снова экскретируется.
Часть уробилиногена выводитс с мочой. норма - 1-4 мг.
Увеличивается при распаде эритроцитов

При закупорке желчных протоков уробилиноген в моче не обнаруживается, но зато появляется билирубин.
RE: биохимия как смысл жизни lanayа 15:33:30
Первая реакция (сукцинил коа с глицином) в митохондриях, после образования 5 аминолевулинат она переходит в цитоплазму.
Дегадратаза цинк зависимая, которая для меня всегда останется дегидрогеназой
Поэтому при избытке свинца 5 аминолевулинат можно будет обнаружить в крови и в моче.

RE: биохимия как смысл жизни lanayа 15:27:59
СИнтез гема. Формулы субстратов, кофакторы и ключевая реакция.

Кофакторы - это полагаю ферменты
Гем и протопорфирин я выучила, осталось выучить самое главное.
В ходе первой реакции образуется альфа амино бета адипиновая кислота. под действием фермента 5 аминолевулинат синтазы он превращается в 5 аминолевулинат. (отщепляется карбоксильная группа)
это и есть ключевая реакция.
Порфобилиногенсинта­за(5аминолевулинатДГ­, следующая реакция), как и ключевая - 5аминолевулинатсинт­аза, угнетается избытков гема. Отрицательные обратные связи, все дела.

Волшебные превращения порфобилиногена.
порфобилиноген сначала дезаминируется - 3 NH3.
Такой симпатичный линейный тетрапиррол.
Далее отщепляется последний аммиак и образуется Уропорфириноген.
Далее декарбоксилирование­. -4Co2. Копропорфириноген. Далее декарбоксилирование­ и окисление. Помимо оставшихся двух CO2 отщепляется 4H9. Протопорфириноген. Далее отщепляются оставшиеся 6H+, окисление.
Наконе, протопорфироген.
Далее цитам добавляется фермент феррохелатаза, который отщепляет от белка ферритина Fe3+ и добавляет его в наш протопорфирин, чтобы был гем.

Недостаток протопорфирина и накопление его предшевственников ведет к порфириям - метаболические болезни.
Вампиризм существует, и как раз вампиризм - избыток уропорфириногена. Зубы светятся, кожа красная, на солнце волдыри.
Избыток копропорфириногена
RE: биохимия как смысл жизни lanayа 11:54:19
Актин и миозин мышечной ткани. Организация актинмиозинового комплекса. Механизм мышечного сокращения.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков.
Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл.
Молекулярная масса этого белка — около 500 кДа.
В молекуле миозина есть фибриллярная чать и глобулярные структуры (головки).

В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи и четыре легкие цепи, расположенные в глобулярной части.
Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы.
На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Молекула миозина содержит значительное количество глутаминовой аминокислоты и имеет большой отрицательный заряд, что усиливает связывание свободных ионов Са2+ и Мg2+.
В присутствии ионов Са2+ повышается АТФ-азная активность миозина и скорость гидролиза АТФ согласно уравнению
­­
Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, используется для изменения конформации белка миозина и генерации напряжения между толстыми и тонкими нитями миозина в сокращающейся мышце. Посредством ионов Мg2+ миозин способен присоединять молекулы АТФ и АДФ, а также взаимодействовать с молекулами актина, находящимися в составе тонких нитей миофибрилл.

Актин — второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы — глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин.
Глобулярный актин — это шарообразный белок с молекулярной массой 42 кДа. На его долю приходится около 25 % общей массы мышечного белка. В присутствии Мg2+ актин подвергается полимеризации с образованием спирали, получившей название F-актин.
Обе формы актина не обладают ферментативной активностью.
Каждая молекула G-актина способна связывать один ион Са2+, который играет важную роль в инициировании сокращения.
Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ.
Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата.
АДФ остается связанной с фибриллярным актином.
Процесс полимеризации актина можно описать следующим уравнением:
­­

F-актин активирует АТФ-азу миозина, что создает движущую силу процессу сокращения. Актин способен взаимодействовать с миозином, образуя актомиозиновый комплекс. Молярное соотношение актина и миозина в актомиозиновом комплексе — примерно 1:1. Нить F-актина может связывать большое число молекул миозина.
Существенным свойством актомиозинового комплекса является диссоциация его в присутствии АТФ и Мg2+.
­­

В состав тонких нитей наряду с актином входят и другие минорные белки — тропомиозин, тропонины, актинины.

Тропомиозин (Тм) — это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно только для поперечно-полосатых­ мышц.

Тропонин (Тн) является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц — ТнТ, ТнI и ТнС.
Тропонин Т(ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином.
Тропонин I (ТнI) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином.
Тропонин С (ТнС) — это Са2+-связывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона Са2+ на молекулу белка. В присутствии Са2+ изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения тропонина по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой­ мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов — ТнС, ТнI и ТнТ. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актинин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл. Белки мышечной стромы в скелетной мышце представлены в основном коллагеном и эластином, которые входят в состав сарколеммы и Z-линий миофибрилл. Эти белки обладают эластичностью, большой упругостью, что имеет существенное значение для процесса сокращения и расслабления мышцы.

Этапы
1) Фиксация АТФ на головке миозина
2)Гидролиз АТФ, выделяется АДФ и Фн. Продукты остаются фиксированными и выделяется энергия, она аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению.
3) Образование актин-миозинового комплекса. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ.
4) Конформационные изменения миозина - поворот головки. Освобождение продуктов реакции из активного центра.
воскресенье, 3 июня 2018 г.
lanayа 16:42:03
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
пятница, 1 июня 2018 г.
lanayа 18:56:18
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 18:54:27
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 18:52:28
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
четверг, 31 мая 2018 г.
Ваnsheе 10:53:06
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
я чувствую лишь гнев 10:15:43
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 10:13:15
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 10:11:45
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
Ваnsheе 09:59:42
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
я чувствую лишь гнев 09:59:36
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 09:58:42
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 09:58:09
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
Ваnsheе 09:57:56
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 09:57:22
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 09:57:01
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
Ваnsheе 09:56:52
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
lanayа 09:56:48
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
я чувствую лишь гнев 09:55:30
Видеть комментарий могут только зарегистрированные пользователи. Зарегистрироваться или Войти.
 


hope of morning > Последние комментарии в дневникеПерейти на страницу: « предыдущуюПредыдущая | 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | следующуюСледующая »

читай на форуме:
как быстрее высушить лак?
...
пройди тесты:
кто ты из дневников вампира? (для...
читай в дневниках:

  Copyright © 2001—2018 BeOn
Авторами текстов, изображений и видео, размещённых на этой странице, являются пользователи сайта.
Задать вопрос.
Написать об ошибке.
Оставить предложения и комментарии.
Помощь в пополнении позитивок.
Сообщить о неприличных изображениях.
Информация для родителей.
Пишите нам на e-mail.
Разместить Рекламу.
If you would like to report an abuse of our service, such as a spam message, please contact us.
Если Вы хотите пожаловаться на содержимое этой страницы, пожалуйста, напишите нам.

↑вверх